天然产物研究与开发 ›› 2016, Vol. 28 ›› Issue (Suppl1): 87-92.doi: 10.16333/j.10016880.2016.S.022
靳冬武1,2,李明生1,3,张健2,龙仕和3,张磊2,冯玉萍1,2,李倬1,2,魏锁成2,马忠仁1,2,3*
JIN Dongwu1,2,LI Mingsheng1,3,ZHANG Jian2,LONG Shihe3,ZHANG Lei2, FENG Yuping1,2,LI Zhuo1,2,WEI Suocheng2,MA Zhongren1,2,3*
摘要: 水解乳蛋白(Lactoalbumin hydrolysate,LH)作为复合生物活性肽,在食品营养和生物制药领域中有着广泛的应用。本文采用胰酶水解牦牛乳酪蛋白(Yak Casein,YC)得到牦牛乳水解乳蛋白(Yak casein lactoalbumin hydrolysate,YCLH),并通过SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDSPAGE)、扫描电镜(SEM)、红外光谱(FTIR)、X射线衍射(XRD)以及离子交换色谱法(IEC)对YCLH的理化性质进行了分析。结果表明:用胰酶在温度40 ℃,pH 7.5,酶与底物比例为1:5的条件下水解YC 4 h后所得的YCLH与Hyclone水解乳蛋白(Hyclone lactoalbumin hydrolysate,HLH)相比较,有19种相同的氨基酸,总含量分别为46.202±2.263%和24.04±0.768%,差异极显著(P<0.01);两者均没有大分子蛋白,形态结构属于矩阵型,二级结构主要以α螺旋和β转角结构存在,并含有蛋白质(amid I)、羧基、纤维素、核酸、脂类、多糖。综上可知,该水解方法简单,耗时短,易于产业化,YCLH与HLH的理化性质极其相似,这为牦牛乳酪蛋白的进一步开发利用和水解乳蛋白国产化提供了科学理论的依据。
中图分类号:
Q814.9